Agricultura Botánica y Genética Europa

Los científicos revelan la doble vida de la enzima del girasol


Los científicos han explicado cómo una enzima que corta proteínas puede unir los extremos de las proteínas, creando círculos de proteínas; un hallazgo con aplicaciones inmediatas en la producción de tratamientos farmacológicos terapéuticos que se publica en un estudio en la revista de acceso abierto eLife .


por la Universidad de Australia Occidental


La enzima común en el centro del estudio proviene del girasol común y lleva una doble vida capaz de cortar proteínas, pero también unirlas. Anteriormente, el proceso desde el corte hasta la unión no se entendía.

Investigadores de la Universidad de Australia Occidental y la Universidad de Minnesota finalmente han proporcionado una explicación estructural de cómo los girasoles producen anillos de proteínas súper estables y, por inferencia, cómo lo hacen también muchas otras plantas con proteínas circulares.

El equipo y otros en todo el mundo habían demostrado previamente que la enzima podía cortar proteínas, y también que algunas podían unirlas a veces.

Al hacer un cristal de proteína de la enzima, el equipo dirigido por UWA pudo observar la forma de la proteína en tres dimensiones y también vio un poco de proteína atrapada en las ‘mandíbulas’ de la enzima, lo que se llama un intermedio tetraédrico. Esta información, combinada con experimentos que introducen mutaciones en la proteína, explica cómo la enzima toma una cadena de proteína y crea un anillo de proteína con ella.

El trabajo es de interés para los químicos y biotecnólogos, especialmente debido al interés actual en el proceso de circularización para su uso en la generación de una gran cantidad de andamios de proteínas circulares que podrían usarse como tratamientos farmacológicos terapéuticos.

El estudio muestra la estructura cristalina de una forma activa de la enzima conocida como AEP (asparaginil endo-peptidasa) a partir de semillas de girasol. Los autores abordaron directamente la cuestión de cómo los AEP realmente producen proteínas circulares.

El autor principal, el Dr. Joel Haywood, investigador asociado de la Facultad de Ciencias Moleculares de la UWA, dijo que las enzimas AEP se encontraron en todas las plantas y que su trabajo más conocido era defender las plantas de los patógenos y madurar las proteínas del almacén de semillas, pero se pensó que algunos tenían especializado para producir proteínas circulares que eran súper estables y rígidas.

«La mayoría de los científicos piensan que estos anillos proteicos protegen a las plantas de las plagas», dijo el Dr. Haywood.

«Tuvimos la suerte de notar un intermedio tetraédrico en la estructura. Son muy raros, pero extremadamente útiles, ya que es como atrapar la enzima en el acto de cortar y unir».

El Dr. Joshua Mylne, jefe del laboratorio de UWA, dijo que lo que sorprendió a los investigadores fue que aparentemente cualquier AEP podría circularizar proteínas siempre que la enzima se ‘activara’ adecuadamente y se le dieran las proteínas y condiciones adecuadas para circularizar.

«Mostramos esto usando un par de AEP de plantas que carecen de proteínas circulares», dijo el Dr. Mylne.

«Ahora que hemos resuelto cómo cristalizar estas enzimas y cómo funcionan, estamos buscando cómo usar bacterias para crear enzimas altamente eficientes a bajo costo».

El Dr. Mylne dirigió el equipo de científicos australianos y estadounidenses que revelaron el proceso enzimático a través del estudio apoyado por el Consejo de Investigación Australiano «Base estructural de la macrociclación de péptidos ribosomales en plantas».


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