Un avance en el control de enfermedades de las plantas: una nueva enzima podría dar lugar a pesticidas antibacterianos


Las enfermedades de las plantas plantean desafíos importantes para la productividad agrícola y plantean obstáculos formidables que requieren atención urgente. Si no se controlan, estas enfermedades pueden propagarse rápidamente, infligiendo daños generalizados a los cultivos y dando lugar a menores rendimientos y pérdidas económicas sustanciales.


por la Universidad de Ciencias de Tokio


Un avance en el control de enfermedades de las plantas: una nueva enzima podría dar lugar a pesticidas antibacterianos
Los científicos identificaron el compuesto cíclico como C β G16 α . Crédito: Masahiro Nakajima de la Universidad de Ciencias de Tokio. De Journal of the American Chemical Society (2024). DOI: 10.1021/jacs.4c02579

Por lo tanto, es fundamental identificar con precisión los patógenos responsables de estas enfermedades, lo que permite realizar intervenciones específicas que minimicen los riesgos y mitiguen eficazmente los impactos agrícolas.

Las especies de Xanthomonas son patógenos vegetales conocidos que afectan a un amplio espectro de huéspedes, incluidos cultivos clave como el arroz, el trigo y los tomates. Estos patógenos aumentan su patogenicidad al utilizar la β- 1,2-glucohexadecaosa α -1,6-ciclada (C β G16 α ) para suprimir los mecanismos esenciales de defensa de las plantas, como la expresión de proteínas relacionadas con la patogénesis y la acumulación de calosa.

En un avance reciente publicado el 19 de junio de 2024 en el Journal of the American Chemical Society , un equipo de investigadores dirigido por el profesor asociado Masahiro Nakajima de la Universidad de Ciencias de Tokio reveló un descubrimiento significativo. Identificaron XccOpgD, una hidrolasa de glicósido (GH186) que se encuentra en X. campestris pv campestris y que desempeña un papel fundamental en la biosíntesis de C β G16 α .

El equipo de investigación también incluyó al Sr. Sei Motouchi de la Universidad de Ciencias de Tokio, el científico principal Shiro Komba del Instituto de Investigación Alimentaria, NARO, y Hiroyuki Nakai de la Universidad de Niigata.

“Las estructuras de los glicanos son complejas y multifacéticas y cumplen diversas funciones cruciales en la naturaleza y los organismos. Las enzimas sintetizan y degradan los glicanos, exhibiendo diversas estructuras y funciones que corresponden a la diversidad de glicanos. Sin embargo, nuestro conocimiento de estas enzimas aún es limitado, lo que impulsa la búsqueda de nuevas enzimas con nuevos potenciales variados”, explica el profesor Nakajima, profundizando en la justificación del estudio.

El equipo realizó un análisis bioquímico para dilucidar el papel de XccOpgD en la biosíntesis de C β G16 α . Se emplearon técnicas avanzadas como la cristalografía de rayos X como análisis estructural para desentrañar el mecanismo catalítico de la enzima y la especificidad del sustrato.

Estos esfuerzos han producido conocimientos profundos. XccOpgD pertenece a la familia GH186, esencial para regular los componentes de la pared celular bacteriana. A diferencia de las primeras enzimas GH186 identificadas, XccOpgD exhibe un mecanismo enzimático sin precedentes conocido como transglicosilación inversora de anómeros.

“Las reacciones de las enzimas de GH típicas se clasifican en cuatro tipos según la combinación de retención o inversión y reacción con agua (hidrólisis) o azúcar (transglicosilación) teóricamente. Sin embargo, falta una clasificación en una larga historia de investigación sobre enzimas asociadas a carbohidratos y descubrimos la clasificación faltante.

“Este avance ha sido posible gracias a un entorno estructural único, que abre nuevas posibilidades para la glicosilación basada en enzimas”, explica el profesor Nakajima. Además, las cadenas de azúcar sintetizadas mediante este mecanismo no son meros componentes menores, sino estructuras esenciales que diversas bacterias gramnegativas utilizan en la naturaleza con fines patógenos.

Estudios detallados revelaron que el β -1,2-glucano lineal se convirtió en un compuesto cíclico y el compuesto se identificó como C β G16 α mediante resonancia magnética nuclear. El análisis estructural del complejo de Michaelis identificó residuos cruciales de unión al sustrato, lo que dilucidó aún más las interacciones específicas a lo largo de la cadena de glucano. Cabe destacar que XccOpgD utiliza un mecanismo de transglicosilación de inversión de anómeros, en el que D379 y D291 desempeñan papeles fundamentales como catalizadores.

Estos hallazgos profundizan nuestra comprensión y abren caminos para desarrollar estrategias específicas contra las enfermedades de las plantas inducidas por Xanthomonas. “Esperamos que en el futuro se desarrolle un concepto de pesticida que tenga como objetivo este homólogo de la enzima. A diferencia de los fungicidas que promueven la aparición de bacterias resistentes a los medicamentos en el suelo, el uso de esta enzima como objetivo podría inhibir la patogenicidad sin causar esterilización.

“Los homólogos enzimáticos identificados en este estudio pueden servir como prometedores objetivos farmacológicos basados ​​en la estructura, ofreciendo una posible solución al problema de las bacterias resistentes a los fármacos”, afirma el profesor Nakajima.

El descubrimiento de XccOpgD y su papel en la biosíntesis de C β G16 α marca un gran avance en la agricultura. Promete una mayor resiliencia y seguridad alimentaria, al tiempo que mitiga los impactos ambientales asociados a los pesticidas convencionales. En general, este avance ofrece soluciones sostenibles a los desafíos agrícolas globales, promoviendo la gestión ambiental y la viabilidad económica para los agricultores de todo el mundo.

Más información: Sei Motouchi et al, Descubrimiento de la transglicosilasa inversora de anómeros: enzima productora de glucohexadecaosa cíclica a partir de Xanthomonas, un fitopatógeno, Journal of the American Chemical Society (2024). DOI: 10.1021/jacs.4c02579