Comprender la influencia de mutaciones genéticas específicas en las propiedades del almidón de la cebada


Los cereales como el arroz, el trigo, el maíz y la cebada son esenciales en la dieta humana y tienen diversos usos en la industria alimentaria.


por la Universidad de Okayama


Comprender la influencia de mutaciones genéticas específicas en las propiedades del almidón de la cebada
El panel superior, de izquierda a derecha, muestra: Haruna Nijo (tipo salvaje), hvbe2a (aumento de gránulos de almidón alargados), hvisa1 (aumento de gránulos de almidón compuestos); en el panel inferior, de izquierda a derecha: hvflo6 (aumento de gránulos de almidón compuestos), hvflo6 hvbe2a (aumento de gránulos de almidón compuestos y gránulos de almidón alargados) y hvisa1 hvbe2a (retorno a la forma que se asemeja mucho al tipo salvaje). El Haruna Nijo de tipo salvaje produce gránulos de almidón grandes y pequeños. Los mutantes hvbe2a, hvisa1 y hvflo6 presentan gránulos de almidón con formas distintas a las del tipo salvaje. En los mutantes dobles, la morfología de los gránulos de almidón se altera aún más o se reducen los efectos de las mutaciones individuales. Crédito: Profesor asociado Ryo Matsushima de la Universidad de Okayama

Su idoneidad para diferentes aplicaciones industriales depende de las propiedades de sus granos. El componente principal de estos cereales es el almidón, que es un polímero de glucosa que se encuentra exclusivamente en las plantas.

El almidón forma partículas conocidas como gránulos de almidón (GS) dentro de las células vegetales. Los GS se clasifican como simples o compuestos. Un GS simple consta de una sola partícula de almidón, mientras que un GS compuesto está formado por múltiples partículas de almidón. Los tipos de GS varían según la especie vegetal. Por ejemplo, los endospermos de cebada, trigo y maíz contienen GS simples, mientras que el endospermo del arroz desarrolla GS compuestos.

Las enzimas específicas que intervienen en la síntesis de amilopectina, un componente principal del almidón, determinan la forma y el tamaño de las SG. Los pasos clave que intervienen en la síntesis de amilopectina son la elongación de las cadenas de glucosa por las sintetasas del almidón (SS), la ramificación de estas cadenas por las enzimas ramificadoras (BE) y la eliminación de las ramificaciones de glucosa mal ubicadas por las enzimas desramificadoras del almidón (DBE).

Cuando algunas de estas enzimas están ausentes o funcionan mal debido a una variación genética llamada mutación, se producen cambios considerables en las propiedades del almidón. Por ejemplo, cuando falta una DBE, como en los mutantes ISOAMYLASE1 (ISA1) de la cebada (hvisa1), las ramas de glucosa malformadas impiden la formación de amilopectina y conducen a la acumulación de fitoglucógeno, que tiene una ramificación extensa con cadenas cortas de glucano y tiene un peso molecular significativamente menor que el de la amilopectina. Se observaron características similares en variedades de maíz dulce.

Aunque las interacciones genéticas entre las mutaciones de los genes de la biosíntesis del almidón están bien estudiadas en el arroz y el maíz, no se sabe mucho sobre la cebada. Para llenar este vacío, el profesor asociado Ryo Matsushima del Instituto de Ciencias y Recursos Vegetales de la Universidad de Okayama exploró las interacciones genéticas entre diferentes genes de la biosíntesis del almidón en la cebada y publicó su estudio en Theoretical and Applied Genetics el 31 de agosto de 2024.

El Dr. Matsushima afirma: “En este estudio, basándonos en nuestra detección de la morfología de las SG, aislamos mutantes de almidón BE en la cebada, hvbe2a-1 y hvbe2a-2, que desarrollan SG alargados en el endospermo, a diferencia de la cebada de tipo salvaje”. Al analizar estos mutantes, descubrieron que hvbe2a-1 tenía un cambio de base en el gen HvBE2a, lo que conduce a una sustitución de aminoácidos que altera la actividad enzimática , mientras que en hvbe2a-2, HvBE2a estaba ausente debido a una deleción cromosómica.

Anteriormente, el grupo del Dr. Matsushima había informado de un contenido reducido de almidón con un aumento de fitoglucógeno en una cebada mutante DBE, hvisa1, y este rasgo se vio potenciado por mutaciones en el gen hvflo6. También habían informado de que en los mutantes hvisa1, se formaban SG compuestos en el endospermo, en contraste con los SG simples en la cebada de tipo salvaje. Cuando cruzaron un mutante hvisa1 con los mutantes hvbe2a, descubrieron que los mutantes dobles hvisa1 hvbe2a formaban SG simples como en el tipo salvaje.

“Esto sugiere que se espera que la ausencia de HvBE2a, un BE importante en el endospermo de la cebada , reduzca la formación de cadenas de glucosa incorrectas, disminuyendo así la necesidad de recorte por parte de HvISA1. Como resultado, la pérdida de HvBE2a tiene el potencial de aliviar el rasgo observable causado por la mutación de hvisa1”, comenta el Dr. Matsushima.

Algunas mutaciones que afectan la morfología de las SG en los endospermos también afectan la morfología de las SG en el polen de cereales. Encontraron que el efecto supresor de hvbe2a contra la mutación hvisa1 no era observable en el polen, lo que contrasta con sus hallazgos en el endospermo. Estos resultados indican diferentes vías para mantener las SG normales en el polen y el endospermo. Las vías exactas y las interacciones genéticas que impulsan los cambios estructurales de las SG en los cereales es un campo de investigación en evolución.

El Dr. Matsushima afirma: “Nuestros hallazgos proporcionan nuevos conocimientos sobre las interacciones genéticas en la vía biosintética del almidón , demostrando cómo alteraciones genéticas específicas y la combinación de mutaciones pueden influir en las propiedades del almidón y la morfología del SG, con posibles aplicaciones en el mejoramiento de cereales para obtener las propiedades deseadas del almidón”.

Más información: Ryo Matsushima et al, Mutaciones en la enzima ramificadora del almidón 2a suprimen los rasgos causados ​​por la pérdida de ISOAMILASA1 en la cebadaGenética teórica y aplicada (2024). DOI: 10.1007/s00122-024-04725-7